lanț polipeptidic - proteine - o enciclopedie mare de petrol și gaze, hârtie, pagina 2
lanț polipeptidic - proteină
Separarea amestecului de fragmente de peptide formate prin scindarea lanțului polipeptidic al proteinei prin metode enzimatice sau chimice, este una dintre cele mai provocatoare etapoa și important în determinarea structurii primare. Succesul IA acestei etape depinde de experiența, cunoștințele, cercetătorul creativitatea și arta lui. [16]
Aminoacil-ARN intră ribozomi unde proteina este formarea unei catene polipeptidice proteină specifică pentru o secvență dată de aminoacizi. [17]
O dată într-o anumită ordine, aminoacizii sunt unite în lanțul polipeptidic al proteinei. Structura care este determinată în mod unic prin secvența moleculei de ADN de nucleu heterociclic amine cu celule. [18]
În plus, coturile definind o structură secundară în lanțurile polipeptidice ale proteinei. De regulă, există răsturnări de situație cauzate de forțe intramoleculare, natura care nu este regulat sau periodic; așa-numita structura terțiară a moleculei, care determină tipul de coagulare a lanțurilor de proteine, în general. Din cauza unor astfel de molecule de coagulare multe proteine globulare, cum ar fi hemoglobina, deși compusă din catene polipeptidice lungi, cu toate acestea, au o formă aproape sferică. In majoritatea cazurilor, coagularea are loc prin interacțiunea grupelor laterale de proteine, dar poate fi, de asemenea, cauza și a grupurilor de interacțiune care constituie coloana vertebrală a lanțului polipeptidic. [19]
Esența acestei metode constă în introducerea în regiunile bine definite ale lanțului polipeptidic al atomilor de proteine de metale grele (de exemplu, atomi de mercur) și compararea cu raze X de cristale libere de proteine și structuri de substituție izomorfe. Descifrarea hărți obținute de densitatea de electroni pentru a crea o imagine tridimensională a moleculei de proteină. [20]
Compararea secvențelor de aminoacizi brom-cian și peptide triptice pot determina în mod unic în locația lor de-a lungul lanțului polipeptidic al proteinei. De obicei, pentru determinarea structurii totale a unei proteine a doua hidrolize este insuficientă, iar mai este o lanțului polipeptidic al moleculei de proteină, cu atât mai mare numărul de tipuri diferite de scindare a proteinei trebuie să fie utilizat. [22]
Selectivitatea hidroliza proteinelor este esențială pentru a determina secvența de unități de aminoacizi în lanțurile polipeptidice ale proteinelor. [23]
interesant lucru privind utilizarea rotației optice a fost realizată pentru a determina structura moleculelor în cazul lanțurilor polipeptidice ale proteinelor și polipeptidelor sintetice preparate din aminoacizi optic activi. În secțiunea 5b au fost prezentate dovezi spectroscopice că conformația elicoidală poate fi stocat în cazul, în cazul în care moleculele sunt dispersate în soluție. Dacă ceea ce urmează în această carte, ne referim adesea la polipeptide sintetice. În continuare va fi demonstrat în mod concludent că kskfsrmatsiya a-helix fapt o conformație stabilă a acestor molecule în mulți solvenți. Cu toate acestea, acest lucru nu este valabil pentru toți solvenții. Solvenții care au o tendință puternică de a forma legături de hidrogen, carbonil și lanțul de polipeptidnsy imino va tinde să formeze legături de hidrogen cu primul solvent, dar nu între ele și cu o spirală nu va fi menținută. În schimb lanțuri de polipeptide convolved aleatoriu și nu au o formă preferată. [24]
Glicoproteină - 1) de proteine complexe, în care fragmentul carbohidrat al co-valent legat de catene polipeptidice ale proteinei O - sau legături N-glicozid-TION; 2) complex de proteine ale caror grupare prostetică sunt carbohidrați. [25]
Plot gena eucariotă a cărei transcriere este în mARN matur; aceasta codifică pentru o anumită porțiune a lanțului polipeptidic al proteinei. [26]
Investigarea structurii părți ale grupului de amidă a fost stimulată în primul rând prin faptul că grupul face parte din proteinele lanțului polipeptidic. Deoarece 60 - IES al secolului a existat o mulțime de muncă pe structura spațială și o amidă simplă. [27]
conținutul informațional insuficient al fiecăreia dintre aceste metode a fost în mod individual în legătură cu dificultatea izolării tuturor necesară și prezența peptidei în lanțul polipeptidic al proteinei posledovatechnostey repetitive similare. [29]
interacțiune electrostatică între enzima-substrat de asemenea, joacă un rol pozitiv în cataliză și carboxipeptidaza A, care în mod specific scindează aminoacizi de la C-terminal al peptidelor și a lanțurilor polipeptidice ale proteinelor. Gruparea carboxil încărcat al restului de aminoacid terminal de la formarea Michaelis interacționează cu un electrostatică nidinovoy grup încărcat pozitiv gua-Arg-145 (vezi. Schema p. [30]
Pagini: 1 2 3 4