legături peptidice și compuși

legături peptidice apar datorită reacției aminoacizilor cu un aminoacid. Ca parte a aminoacizilor există două grupe - o grupare amino și carboxil. Legătura peptidică apare cu condiția că reacția se produce deshidratare între gruparea amino într-un singur aminoacid și gruparea carboxil la alta. Gruparea carboxil devine atomul de oxigen și gruparea amino - o pereche de atomi de hidrogen, formând astfel apă și peptide.

legătură peptidică

Apariția compușilor peptidici se produce atunci când azotul grupării amino se leagă la atomul de carbon carboxil. Această legătură este o covalentă și unii oameni de știință numit, de asemenea, o amidă. Formarea legăturii se realizează prin hidroliză, mai degrabă decât de sinteză, prin urmare, nu necesită nici o sursă de alimentare suplimentară. Biosinteza peptidelor are loc în doar câteva secunde, dar reconstrucția aceeași reacție în laborator poate fi afacere de lungă durată. Cu toate acestea, conexiunea formate sunt stabile în absența catalizatorilor în soluții apoase peptidele pot exista mii de ani.

Dacă doi aminoacizi legați unul de altul, atunci există o dipeptidă, în cazul în care trei - tripeptide. Numărul de aminoacizi care pot crea structura polimer complex, care este aproape nelimitată. Capătul unui aminoacid în care gruparea carboxil este legată se numește N-terminal. Pe de altă parte, există C-terminal, adică o grupare carboxil liberă al doilea compus implicat în formarea de aminoacizi. Legătura peptidică este foarte răspândită în organism, de multe ori devine baza pentru formarea proteinelor. Pentru a include compuși și hormoni peptidici, cum ar fi oxitocina. Sinteza peptidelor în corpul uman se realizează în toate celulele, inclusiv neuronii creierului.

Rezonanța și biosinteza

Peptidele sunt de o importanță deosebită în funcționarea biosintezei proteinelor și, deoarece acestea determină în final structura proteinei. Structura lor permite perechi suplimentare de transferul de electroni între oxigen și carbon pentru a forma o dublă legătură și rezonanță. Acest proces este foarte dinamic, deoarece electronii sunt în mișcare constantă, totuși compușii peptidici și posedă o activitate biologică ridicată. Legătura peptidică este momentul prezent dipol, format ca urmare a prezenței diferitelor taxe pe cele două capete ale conexiunii. Abilitatea de a utiliza mai multe electroni, precum și aminoacizi suplimentari atașate conexiune face peptide informații ideale vector și rezonanța lor asigură o activitate biologică ridicată. Polipeptidele capabile să asigure reglementarea cele mai multe procese biologice, inclusiv pofta de mancare, de recuperare si de regenerare, digestie, starea de spirit, activitate mai mare nervos, a tensiunii arteriale, și au activitatea hormonală.

amestec neobișnuit

Datorită naturii legăturii are libertatea limitată de rotație și peptide sunt compuși stabili. De asemenea, văzut în polipeptidele de aminoacizi localizate în anumite zone specifice. Se presupune că aceste zone pot fi caracteristice diferitelor structuri ale corpului și de a determina destinul peptidei. Dar, la aceleași peptide sunt dificil de a studia și atât de diverse încât nu avem reprezentare, modul în care aranjamentul de aminoacizi în raport determină efectul peptidei. Cercetarea în domeniul legăturilor peptidice sunt încă în curs de desfășurare.